非生物体系与蛋白质中金属配位键的单分子力谱研究

郑鹏; 王梓羿

doi:10.12405/j.issn.2097-1486.2025.02.004

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非生物体系与蛋白质中金属配位键的单分子力谱研究

更新时间：2025-09-26

- 非生物体系与蛋白质中金属配位键的单分子力谱研究
- Single-Molecule Force Spectroscopy Studies of Metal-Ligand Coordination Bonds in Abiotic Systems and Proteins
- 新兴科学和技术趋势 2025年4卷第2期页码：146-159
- 作者机构：
  
  南京大学化学化工学院，江苏南京 210023
- 作者简介：
  
  [ "郑鹏，教授，博士生导师。入选海外高层次人才引进计划青年项目，国家优秀青年科学基金获得者。目前主要采用单分子力谱、分子动力学模拟和人工智能等技术手段，研究蛋白固定、折叠、互作和设计。主持完成包括国家自然科学基金面上项目在内的多项国家和省部级项目。在Nat. Chem.， J. Am. Chem. Soc.， Angew. Chem. Int. Ed.， Nat. Commun.， CCS Chem.， eLife等期刊发表论文50余篇。Email： pengz@nju.edu.cn" ]
- 基金信息：
  
  国家自然科学基金(22222703);江苏省自然科学基金(BK20202004);中央高校基本科研业务费(020514380335)
- DOI：10.12405/j.issn.2097-1486.2025.02.004
  中图分类号： O65
- 收稿日期：2025-01-08，
  
  修回日期：2025-02-17，
  
  纸质出版日期：2025-06-25
- 稿件说明：
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郑鹏,王梓羿.非生物体系与蛋白质中金属配位键的单分子力谱研究[J].新兴科学和技术趋势,2025,4(2):146-159.

ZHENG Peng,WANG Ziyi.Single-Molecule Force Spectroscopy Studies of Metal-Ligand Coordination Bonds in Abiotic Systems and Proteins[J].Emerging Science and Technology,2025,4(2):146-159.
郑鹏,王梓羿.非生物体系与蛋白质中金属配位键的单分子力谱研究[J].新兴科学和技术趋势,2025,4(2):146-159. DOI： 10.12405/j.issn.2097-1486.2025.02.004.

ZHENG Peng,WANG Ziyi.Single-Molecule Force Spectroscopy Studies of Metal-Ligand Coordination Bonds in Abiotic Systems and Proteins[J].Emerging Science and Technology,2025,4(2):146-159. DOI： 10.12405/j.issn.2097-1486.2025.02.004.

摘要

金属结合蛋白是一类在结构或功能上与金属离子密切相关的蛋白质，在许多生物过程中发挥着关键作用。因此，深入了解金属蛋白中的金属结合位点及其形成的各类金属配位键，不仅有助于解析其功能机制，也为新型蛋白质的设计提供了理论基础。在过去十多年中，基于原子力显微镜的单分子力谱技术（AFM-SMFS）作为一种新兴工具，已被广泛应用于金属蛋白的研究，尤其在金属配体键强度的测量方面展现了独特优势。AFM-SMFS通过沿蛋白主链方向施加拉力，诱导蛋白质二级结构解折叠，并断裂金属簇以及其中的金属配体键，从而实现对其强度的精确测量。AFM-SMFS技术使得不同类型金属配体键强度的测量和比较成为可能，从而揭示其强度规律，例如铁结合蛋白中Fe（Ⅲ）—配位键的强度趋势。未来，AFM-SMFS有望为揭示蛋白质选择性结合金属离子的机制提供新的视角。

Abstract

Metalloproteins， characterized by the binding of various metal ions， play a pivotal role in a broad range of biological processes. Understanding the metal-binding sites and the coordination bonds formed between metal ions and protein ligands can not only helpfully analyze their biological functions， but also provide theoretical basis for the designing of novel metalloproteins. In the past decade， atomic force microscopy based single-molecule force spectroscopy （AFM-SMFS） has emerged as a powerful tool for investigating metalloproteins， particularly for quantifying the strength of metal-ligand bonds. By mechanically unfolding proteins along their peptide backbone， AFM-SMFS enables the disruption and measurement of metal clusters and metal-ligand bonds. Recent advancements in enzymatic， site-specific protein conjugation and immobilization techniques for SMFS have significantly enhanced the precision and efficiency of these measurements. These developments have facilitated comparative studies of metal-ligand bond strengths across various metalloproteins， revealing trends such as the robust Fe（Ⅲ）—ligand bonds found in iron-binding proteins. Looking forward， AFM-SMFS may give some insight into the general principles of the selective binding of proteins to metal ions.

关键词

Keywords

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